Des chercheurs de l’Institut Max Planck de microbiologie terrestre ont élucidé la structure de l’enzyme méthylthio-alcane réductase, produite par la bactérie Rhodospirillum rubrum, capable de générer de l’éthylène – brique de base de nombreux plastiques – en conditions anaérobies et sans rejet de dioxyde de carbone. Publiée en collaboration avec la RPTU Kaiserslautern, l’étude révèle que cette enzyme utilise de complexes amas fer-soufre de grande taille, jusqu’alors observés uniquement dans les nitrogénases, des enzymes ancestrales responsables de la fixation biologique de l’azote. Cette découverte établit la méthylthio-alcane réductase comme la première enzyme non nitrogénase à recourir à de tels clusters métalliques pour catalyser la réduction d’hydrocarbures à partir de substrats soufrés. L’analyse structurale et spectroscopique montre que ces cofacteurs confèrent à l’enzyme une réactivité exceptionnelle, lui permettant de produire non seulement de l’éthylène mais aussi de l’éthane et du méthane, dans un processus entièrement biologique et économe en énergie. Ces résultats offrent à la fois une piste biotechnologique pour la synthèse durable d’oléfines à partir de ressources renouvelables et un éclairage inédit sur l’évolution des grands clusters métalliques dans les premières enzymes de la Terre. En reconstituant la structure atomique de cette réductase, les chercheurs disposent désormais d’un modèle pour concevoir des catalyseurs bio-inspirés capables de remplacer les procédés pétrochimiques dans la production de plastiques et de carburants.
https://phys.org/news/2025-11-bacterial-enzyme-reveals-path-renewable.html